Ферменты растений
Елена Голец 16346
В процессе жизнедеятельности растений в клетках одновременно происходят тысячи химических реакций при обычной температуре и нормальном давлении. В этих реакциях участвуют ферменты растений, вырабатываемые клеткой.
Свойства ферментов растений
Ферменты являются биологическими катализаторами, которые образуют промежуточные соединения с реагирующими веществами и после окончания реакции освобождаются. Поэтому малое количество фермента может осуществить превращение большого количества вещества.
Например, фермент каталаза в одну минуту при 0°С может катализировать разложение 5 000000 молекул перекиси водорода. Роль ферментов такая же, как и роль неорганических катализаторов, используемых в химии.
Неорганический катализатор (платина, ионы водорода и др.) ускоряет многие химические реакции, действие же фермента специфично, т. е. он может изменить скорость только какой-то одной реакции.
- Фермент сахараза - инвертаза, ускоряет гидролиз сахарозы на глюкозу и фруктозу, но не действует на мальтозу.
- Фермент амилаза гидролизирует крахмал, но не может произвести гидролиза клетчатки, имеющей такой же элементарный состав.
- Однако фермент пепсин может вызывать гидролиз всех белков, так как в их молекулах имеются однотипные связи, на которые и действует фермент.
В связи с тем, что в растении все время происходит большое количество разнообразных реакций, а ферменты обладают специфичностью, в клетках растений имеется до 800 разных ферментов.
Химическая реакция может происходить только в том случае, когда молекулы получат некоторое дополнительное количество энергии (энергия активации). Катализатор снижает энергию активации, и поэтому реакция может протекать с меньшей затратой энергии.
Так, для гидролиза сахарозы с образованием глюкозы и фруктозы без участия катализатора нужно 32 000 кал на грамм-молекулу, при участии катализатора (иона водорода) энергия активации снижается до 25 600 кал, при наличии фермента сахаразы - до 9400 кал. Приведенные цифры показывают, как сильно снижается энергия активации в присутствии катализаторов и особенно фермента.
Чувствительность ферментов к воздействиям температуры, концентрации водородных ионов, ничтожным примесям некоторых веществ резко отличает их от неорганических катализаторов.
Химическая природа ферментов
По химической природе ферменты разделяются на однокомпонентные и двухкомпонентные.
- Однокомпонентные ферменты представляют собой простой белок, обладающий каталитическими функциями: например, гидролитические ферменты, которые производят разложение сложных соединений с участием воды (уреаза, пепсин и др.). Многие из этих ферментов выделены в кристаллическом виде.
- Двухкомпонентные ферменты состоят из простетической группы и белка. Некоторые ферменты имеют одинаковую простетическую группу, но разные белки. Если у каталазы отделить простетическую группу от белка и перенести ее на белок пероксидазы, то получается фермент пероксидаза. Следовательно, специфичность фермента зависит от его белковой части.
Степень прочности связи простетической группы с белком ферментов различна. Простетическая группа, которая при диализе ферментов легко отделяется от белка, называется коферментом. В состав коферментов часто входят витамины: например, витамин В входит в карбоксилазу, никотиновая кислота (витамин РР) -в дегидрогеназу.
Таким образом, витамины, входящие в состав ферментов, принимают участие в обмене веществ. В простетическую группу некоторых ферментов входят и металлы (медь, железо, цинк, марганец, магний и др.).
Влияние факторов внешней среды на активность ферментов
На активность фермента большое влияние оказывает температура. Различают минимум температуры, при котором реакция начинает идти с заметной скоростью, оптимум, при котором она протекает быстрее всего, и максимум, выше которого реакция не идет. Ферменты отличаются от живой протоплазмы тем, что их оптимальные температурные точки лежат при 45-50°, а у некоторых ферменхов даже при 60°.
Для живых же клеток оптимум температуры лежит при 25-30°, температура 45-50° для них уже смертельна. Отношение ферментативной реакции к температуре зависит от белковой природы ферментов. Фермент разрушается полностью при температуре 100°. Влияние температуры на работу фермента зависит от продолжительности ее действия.
При температурах более высоких, чем оптимальные, происходит, с одной стороны, ускорение реакции, с другой - чрезвычайно быстрая денатурация (свертывание) белка, входящего в состав фермента. Важным фактором, влияющим на активность ферментов, является реакция среды - ее рН. Каждый фермент проявляет свое действие в довольно узкой зоне рН, называемой оптимальной. У разных ферментов оптимальная рН различна. Оптимум действия:
- дегидрогеназы находится при рН 7,5,
- амилазы (из солода) - при рН 4,7-5,2,
- пепсина - при рН 1,5.
Классификация ферментов
В настоящее время принята единая международная классификация ферментов, основанная на химической реакции, катализируемой данным ферментом.
Все ферменты растений разделены на группы по типу катализируемой реакции, которая в сочетании с названием субстрата является основой для названия фермента. Все ферменты делят на 6 классов:
- оксидоредуктазы,
- трансферазы,
- гидролазы,
- лиазы,
- изомеразы,
- лигазы или синтетазы.
Классы ферментов делят на подклассы, подподклассы и отдельные ферменты. Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные ферменты - играют большую роль в процессе дыхания растений. Вещество может окисляться, присоединяя кислород или отдавая водород.
Отщепление водорода от субстрата осуществляется дегидрогеназами. Различают аэробные дегидрогеназы, или оксидазы, которые переносят водород от окисляемого вещества непосредственно на кислород воздуха, и анаэробные дегидрогеназы, передающие отнятый водород другим акцепторам. Анаэробные дегидрогеназы состоят из белка и активной группы, или кофермента.
Трансферазы могут переносить отдельные радикалы, части молекул и целые молекулы от одних соединений на другие, что очень ускоряет течение биохимических реакций. Сначала фермент отщепляет атомную группировку и образует с ней соединения, затем катализирует присоединение этой группировки к другому веществу, а сам освобождается.
В зависимости от атомных группировок ферменты этого класса делят на несколько групп. Так, ферменты, переносящие аминогруппы, называют аминотрансферазами, ферменты, переносящие остатки фосфорной кислоты, - фосфотрансферазами, или киназами, и др. Гидролазы катализируют гидролиз, а иногда и синтез сложных соединений с участием воды. Гидролазы делят на несколько подгрупп:
- пептидазы - расщепляют пептидные связи,
- эстеразы- катализируют расщепление и синтез сложных эфиров,
- липазы - расщепляют жиры,
- фосфатазы - гидролизируют эфиры фосфорной кислоты, (подробнее: Фосфор незаменимый элемент питания растений) и др.
Лиазы катализируют отщепление от субстрата каких-либо групп без участия воды и фосфорной кислоты, в результате чего образуются двойные связи. Деление лиаз на подклассы основано на том, каков тип подвергающейся разрыву связи между отщепляемой группой и остатком молекулы.
Например, углерод - углерод - лиазы катализируют отщепление или присоединение углекислоты от органических соединений и называются карбоксилазами, или декарбоксилазами. Углерод - кислород - лиазы катализируют отщепление воды - гидролиазы.
Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение органических соединений в их изомеры, происходящее вследствие внутримолекулярного перемещения атомов, радикалов, остатков фосфорной кислоты. Эти ферменты растений играют большую роль в обмене веществ.
Лигазы ускоряют синтез сложных органических соединений из более простых. Синтез требует затрат энергии, поэтому эти ферменты активны лишь в присутствии аденозинтрифосфорной кислоты или других веществ, имеющих макроэргические связи, (подробнее: Синтез каротиноидов в хромопластах).
